ბლაგვცხვირა გველგესლას (Macrovipera lebetina obtusa) შხამის მოქმედების ვადის განსაზღვრა მის ტოქსიკურობაზე
DOI:
https://doi.org/10.52340/jecm.2025.04.24საკვანძო სიტყვები:
venom, blunt-nosed viper, Macrovipera lebetina obtusa, toxicity, mice, LD50, LD100ანოტაცია
კვლევის მიზანი იყო ბლაგვცხვირა გველგესლას „Macrovipera lebetina obtus“ შხამის შენახვის ვადის გავლენის შეწავლა ლეტალური LD100 დოზის ტოქსიკურობაზე. ექსპერიმენტებისთვის გამოყენებული იქნა 1989, 1993, 2010 და 2015 წლების სხვადასხვა ვარგისიანობის შენახვის ვადის მქონე შხამის ნიმუშები. ექსპერიმენტები ჩატარდა 60 თეთრ ლაბორატორიულ თაგვზე (მამრებზე), რომელთა წონა იყო 18.0-22.0გ. ექსპერიმენტული კვლევების შედეგად დადგინდა, რომ თაგვებში სხვადასხვა ვარგისიანობის ვადის მქონე შხამის შეყვანა იწვევს ექსპერიმენტული ცხოველების სიცოცხლის ხანგრძლივობის ცვლილებებს საკონტროლო ცხოველებთან შედარებით, რაც გამოიხატება მათი სიცოცხლის ხანგრძლივობის მნიშვნელოვან ზრდაში 28-დან 90 წუთამდე. დადგინდა, რომ შხამის შენახვის ვადის ზრდასთან ერთად აღინიშნება შხამის ტოქსიკურობის შემცირება, რაც იწვევს ექსპერიმენტული თაგვების სიცოცხლის ხანგრძლივობის ზრდას. ასევე ექსპერიმენტის შედეგად, განისაზღვრა ბლაგვცხვირა გველგესლას შხამის LD50 ლეტალური დოზა თეთრ თაგვებზე ინტრაპერიტონეალური 3.0 მგ/კგ სხეულის მასაზე შეყვანით. დადგინდა ბლაგვცხვირა გველგესლას შხამის ლეტალური დოზა არის LD100, რომელიც „Macrovipera lebetina obtusa“ შეესაბება სხეულის წონის 6.0 მგ/კგ-ს.
Downloads
წყაროები
Orlov B.N., Gelashvili D.B. Zootoxinology (poisonous animals and their poisons). Moscow: Higher. school, 1985. 280 p.
Lambeau G., Ancian P., Nicolas J.P., et al. Structural Elements of Secretory Phospholipases A2 Involved in the Binding to M-type Receptors J Biol Chem.270(1995)5534-554
Fatehi M., Rowan E.G., Harvey A.L., Harris J.B., The effects of five phospholipases A2 from the venom of king brown snake, Pseudechis australis, on nerve and muscle, Toxicon 32 (1994) 1559-1572.
Fatehi M., Harvey A.L., Rowan E.G., Characterization of the effects of depolarising toxins on nerve terminal action potentials: apparent block of presynaptic potassium currents, Toxicon 36 (1998) 115-129.
Calderon L.A, Sobrinho J.C, Zaqueo K.D, de Moura A.A, Grabner A.N, Mazzi M.V, Marcussi S, Nomizo A, Fernandes C.F, Zuliani J.P, Carvalho B.M, da Silva S.L, Stábeli R.G, Soares A.M., Antitumoral activity of snake venom proteins: new trends in cancer therapy, Biomed. Res. Int. (2014) 203639.
Chwetzoff S., Tsunasawa S., Sakiyama F., Menez A., Nigexine, a phospholipase A2 from cobra venom with cytotoxic properties not related to esterase activity. Purification, amino acid sequence, and biological properties, J. Biol. Chem. 264 (1989) 13289-13297.
Kini R.M., Evans H.J., A model to explain the pharmacological effects of snake venom phospholipases A2, Toxicon 27 (1989) 613-635.
Costa L.A., Fornari M.C., Berardi V.E., Miles H.A., Diez R.A., In vivo effect of snake phospholipase A2 (crotoxin + cardiotoxin) on serum IL-1α, TNF-α and IL-1ra level in humans, Immunol. Lett. 75 (2001) 137-141
Roberto P.G., Kashima S., Marcussi S., Pereira J.O., Astolfi-Filho S., Nomizo A.,Giglio J.R., Fontes M.R., Soares A.M., França S.C., Cloning and identification of a complete cDNA coding for a bactericidal and antitumoral acidic phospholipase A2 from Bothrops jararacussu venom, Protein J. 23 (2004) 273-285.
Kessentini-Zouari R., Jebali J., Taboubi S., Srairi-Abid N., Morjen M., KallechZiri O., Bezzine S., Marvaldi J., El Ayeb M., Marrakchi N., Luis J., CC-PLA2-1 and CC-PLA2-2, two Cerastes cerastes venom-derived phospholipases A2, inhibit angiogenesis both in vitro and in vivo, Lab. Invest. 90 (2010) 510-519.
Bazaa A., Pasquier E., Defilles C., Limam I., Kessentini-Zouari R., Kallech-Ziri O., El Battari A., Braguer D. et al. MVL-PLA2, a snake venom phospholipase A2, inhibits angiogenesis through an increase in microtubule dynamics and disorganization of focal adhesions, PLoS One 5 (2010) e10124.
Khunsap S., Pakmanee N., Khow O., Chanhome L., Sitprija V., Suntravat M., Lucena S.E.,Perez J.C., Sánchez E.E., Purification of a phospholipase A2 from Daboia russelii siamensis venom with anticancer effects, J. Venom Res. 2 (2011) 42-51.
Feofanov A.V. Spatial structure of cytotoxins of naja oxiana and their interaction with micelles and biomembranes. Abstract of dissertation for the degree of candidate of physical and mathematical sciences Moscow – 2006, p.17.
Malenev A.L., Zaitseva O.V., Bakiev A.G., et al. Enzyme activity and peptide composition of the venomous secretion of common vipers living in the Republic of Mordovia // Proceedings of the II Int. Conf. "Actual Problems of Ecological Physiology, Biochemistry and Genetics of Animals". Saransk, 2009. p. 104-106.
Tonismagi K., Samel M., Trunmal K. l-Amino acid oxidase from Vipera lebetina venom: Isolation, characterization, effects on platelets and bacteria / J.Toxicon., 2006 Aug;48(2):227-37. Epub 2006 May 19.
Belenkiy M.L. Elements of quantitative assessment of pharmacological effect // L.: State Publishing House of Medical Literature, 1963. 162 p.
Bezrukov M.E., Gelashvili D.B., Silkin A.A. Toxicometry methods in biomonitoring // Ecological monitoring. Biomonitoring methods: Textbook. Part II. N. Novgorod: Publishing house of UNN, 1995. 272 p.
Principles and methods for assessing the toxicity of chemicals. Part 1. Environmental health criteria, 6. Geneva, 1981.
ჩამოტვირთვები
გამოქვეყნებული
როგორ უნდა ციტირება
გამოცემა
სექცია
