TRANSCAUCASIAN VIPERA - ს ვენომის რადიოპროტექტორული თვისებები (MACROVIPERA LEBETINA OBTUSA DYIGUBSKY, 1832)
DOI:
https://doi.org/10.52340/jecm.2022.07.10საკვანძო სიტყვები:
venom, radioprotective properties, Macrovipera lebetina obtusa, gamma irradiationანოტაცია
სტატიაში მოცემულია ექსპერიმენტული მონაცემები Transcaucasian Vipera-ს ვენომის რადიოდამცავი ეფექტის შესწავლის შესახებ, რომელიც ემყარება აქტივაციის რეაქციის არასპეციფიკურ მექანიზმებს. კვლევის შედეგებმა აჩვენა, რომ გველის შხამს აქვს გამოხატული რადიოპროტექტორული ეფექტი. Transcaucasian vipera-ს (Macrovipera lebetina obtusa) არატოქსიკური დოზით ინექციის დროს ადგილი აქვს ხანგრძლივ პროტექტორულ ეფექტს, რომელსაც შეუძლია დაიცვას ცოცხალი ორგანიზმი ფრაგმენტული გამა დასხივებისგან.
Downloads
წყაროები
BERDYEVA A.T. (1990) Pathophysiological aspects of the toxicological action of snake venoms. Ylym: Ashgaba,163.
ORLOV B.N., GELASHVILI D.B. (1985) Zootoxinology (poisonous animals and their poisons), High School: Moscow, 280.
ORLOV B.N., GELASHVILI D.B., IBRAGIMOV A.K. (1990) Poisonous animals and plants of the USSR, Higher School:Moscow, 271.
www.volgmed.ru//47748.metodicheskie_ukazaniya_po_vypolneniyu_kontr_rab_p
www.unn.ru/books/met_files/apiterapia.
KORYAGIN A.S., EROFEEVA E.A., GAMOVA O.N., VANEEVA O.YU. (2006) Adaptogenic properties of bee venom under fractional gamma irradiation // Innovative technologies in beekeeping. Materials of the scientific-practical conference, Fish, 247-249.
LEÓN G., SÁNCHEZ L., HERNÁNDEZ A., VILLALTA M., HERRERA M. (2011) Immune response towards snake venoms. Inflamm Allergy Drug Targets, 10, 381-398.
DUBOVSKII P.V., KONSHINA A.G., EFREMOV R.G. (2013) Cobra cardio toxins: membrane interactions and pharmacological potential. Curr Med Chem., 21, 270-287.
VYAS V., BRAHMBHATT K., BHATT H., PARMAR U., PATIDAR R. (2013) Therapeutic potential of snake venom in cancer therapy: current perspectives. Asian Pac J Trop Biomed, 3, 156-162.
MARSH N., WILLIAMS V. (2005) Practical applications of snake venom toxins in haemostatic. Toxicon, 45, 1171-1181.
MOISEEVA N., BAU R., SWENSON S.D., MARKLAND F.S., CHOE J.Y., LIU Z.J., ALLAIRE M. (2008) Structure of acostatin, a dimeric disintegrin from Southern copperhead (Agkistrodon contortrix contortrix), at 1. A resolution. Acta Crystallogr. D. Biol. Crystallogr., 64, 466–470.
ADLER M., LAZARUS R.A., DENNIS M.S., WAGNER G. (1991) Solution structure of kistrin, a potent platelet aggregation inhibitor and GP IIb-IIIa antagonist. Science, 253, 445–448.
MONLEON D., ESTEVE V, KOVACS H, CALVETE J., CELDA B. (2005) Conformation and concerted dynamics of the integrin-binding site and the C-terminal region of echistatin revealed by homonuclear NMR. Biochem. J., 387, 57–66.
FUJII Y., OKUDA D., FUJIMOTO Z, HORII K., MORITA T., MIZUNO H. (2010) Crystal structure of trimestatin, a disintegrin containing a cell adhesion recognition motif RGD. J. Mol. Biol., 332, 1115–1122.
SHIN J., HONG S.Y., CHUNG K., KANG I., JANG Y., KIM D.S., LEE W. (2003) Solution structure of a novel disintegrin, salmosin, from Agkistrondon halys venom. Biochemistry, 42, 14408–14415.