აპოპტოზის უჯრედგარე სასიგნალო გზის მოლეკულები მწიფე ერითროციტებში (მოკლე მიმოხილვა)
ანოტაცია
აპოპტოზი, უჯრედის პროგრამული კვდომა, ბირთვიანი უჯრედების ცხოველმყოფელობის პროცესში უმნიშვნელოვანეს როლს ასრულებს. აპოპტოზი მონაწილეობს მრავალ სასიცოცხლო მნიშვნელობის პროცესში, როგორიცაა უჯრედის ციკლის რეგულაცია, ემბრიონული განვითარება, იმუნური სისტემის განვითარება და ფუნქციონირება და ა.შ. აპოპტოზის სარეგულაციო ორი ძირითადი - უჯრედგარე და უჯრედშიგა - გზა არის ცნობილი. ერითროციტები, რომლებიც უბირთვო უჯრედებია, ასევე განიცდის პროგრამულ კვდომას, რომელიც ერიპტოზის სახელით არის ცნობილი. ამასთან ერთად, მრავალრიცხოვანი კვლევები ადასტურებს, რომ ერითროიდული რიგის უჯრედებში, და მათ შორის მწიფე ერითროციტებშიც, გამოვლენილია აპოპტოზის სარეგულაციო გზის ფაქტორების დიდი უმეტესობა. ბუნებრივია, აღნიშნული ფაქტი განსაკუთრებულ ყურადღებას აღძრავს ერითროციტში აპოპტოზის მიმდინარეობის შესაძლებლობისა და თავისებურებების შესახებ. მწიფე ერითროციტში აპოპტოზის უჯრედგარე სარეგულაციო გზის ფაქტორების არსებობის მიუხედავად, აპოპტოზის გამომწვევები, როგორც წესი, ჩვეულ ეფექტს ვერ იწვევს. მეორე მხრივ, ამ ფაქტორების გააქტივება შესაძლოა გამოწვეული იყოს დამატებითი სტიმულატორებით, როგორიც არის ჟანგბადის რეაქტიული ფორმების სიჭარბე, ქოლესტეროლის დაგროვება, მძიმე მეტალებით მოწამვლა და ა.შ. ერითროციტებში გამოვლენილი კასპაზა-3 და კასპაზა-8 გავლენას ახდენს ერითროიციტის ფორმისა და დეფორმაბელობის ცვლილებაზე, რასაც დიდი მნიშვნელობა აქვს მოცირკულირე ერითროციტების სიცოცხლისუნარიანობაზე. ფაქტია, რომ მიუხედავად მრავალრიცხოვანი კვლევებისა ამ მიმართულებით, ჯერ კიდევ ბოლომდე გაურკვეველია აპოპტოზის მიმდინარეობის მექანიზმი ერითროიდული რიგის უჯრედებში. ამ მექანიზმების დაზუსტება ანემიების პათოფიზიოლოგიის უკეთ გარკვევის საწინდარი იქნება.
Downloads
წყაროები
P. Arese, F. Turrini, and E. Schwarzer, “Band 3/complement mediated recognition and removal of normally senescent and pathological human erythrocytes,” Cellular Physiology and Biochemistry, 2005, vol. 16, no. 4–6, pp. 133–146.
G. J. C. G. M. Bosman, F. L. A. Willekens, and J. M. Werre, “Erythrocyte aging: a more than superficial resemblance to apoptosis?” Cellular Physiology and Biochemistry, 2005 vol. 16, no. 1– 3, pp. 1–8.
H. U. Lutz, “Innate immune and non-immune mediators of erythrocyte clearance,” Cellular and Molecular Biology, vol. 50, no. 2, pp. 107–116, 2004
Föller, M., Huber, S. M., and Lang, F. (2008b). Erythrocyte programmed cell death. IUBMB Life 2008, vol. 60, 661–668.
K.A.Pyrshev, A.S.Klymchenko, G. Csucs, A.P Demchenko `Apoptosis and eryptosis; Striking differences on biomembrane level~, BBA Biomembranes, 2018, vol. 1860, pp. 1362-1372.
Repsold, L., and Joubert, A. M. Eryptosis: an erythrocyte’s suicidal type of cell death. Biomed. Res. Intern. 2018:9405617.
Lang, E., and Lang, F. Triggers, inhibitors, mechanisms, and significance of eryptosis: the suicidal erythrocyte death. Biomed. Res. Intern. 2015:513-518.
PA Lang, DS Kempe, V.Tanneur, BA Klark, S. Missina, G. Hesler, SM Huber, F.Lang, T.Wieder Stimulation of erythrocyte ceramide formation by platelet-activating factor J.Cell Sci., 2005, v. 118, pp1233-1243.
K. S. Lang, C. Duranton, H. Poehlmann et al., “Cation channels trigger apoptotic death of erythrocytes,” Cell Death and Differentiation, 2003, vol. 10, no. 2, pp. 249–256.
F. Lang, M. Abed, E. Lang, and M. Foller, “Oxidative stress and suicidal erythrocyte death,”Antioxidants & Redox Signaling,2014, vol. 21, no. 1, pp. 138–153.
B. A. Klarl, P. A. Lang, D. S. Kempe et al., “Protein kinase C mediates erythrocyte “programmed cell death” following glucose depletion,” The American Journal of Physiology-Cell Physiology, 2006, vol. 290, no. 1, pp. C244–C253.
M. Foller, H. Mahmud, S. Gu et al., “Participation of leukotriene C4 in the regulation of suicidal erythrocyte death,” Journal of Physiology and Pharmacology, 2009, vol. 60, no. 3, pp. 135–143.
J. P. Nicolay, G. Liebig, O. M. Niemoeller et al., “Inhibition of suicidal erythrocyte death by nitric oxide,” Pflugers Archiv European Journal of Physiology, 2008, vol. 456, no. 2, pp. 293–305.
D. M. Vota, R. L. Crisp, A. B. Nesse, and D. C. Vittori, “Oxidative stress due to aluminum exposure induces eryptosis which is prevented by erythropoietin,” 2012, Journal of Cellular Biochemistry, vol. 113, no. 5, pp. 1581–1589.
Senthil Velan Bhoopalan, Lily Jun-shen Huang, Mitchell J. Weiss, Erythropoetin regulation of Erythropoietin regulation of red blood cell production: from bench to bedside and back. F1000Research 2020, 9; 1-17.
Listowski, M.A.; Heger, E.; Bogusławska, D.M.; Machnicka, B.; Kuliczkowski, K.; Leluk, J.; Sikorski, A.F. MicroRNAs: Fine tuning of erythropoiesis. Cell. Mol. Biol. Lett. 2012, 18, 34–46.
Testa, U. Apoptotic mechanisms in the control of erythropoiesis. Leukemia 2004, 18, 1176–1199.
Dzierzak, E.; Philipsen, S. Erythropoiesis: Development and Differentiation. Cold Spring Harb. Perspect. Med. 2013, 3, a011601.
Dicato, M.; Morceau, F.; Diederich, M. Pro-inflammatory cytokine-mediated anemia: Regarding molecular mechanisms of erythropoiesis. Mediators Inflamm. 2009, 2009, 405016.
Li, J.; Yin, Q.; Wu, H. Structural Basis of Signal Transduction in the TNF Receptor Superfamily. Adv. Immunol. 2013, 119, 135–153.
Jacobs-Helber, S.M.; Roh, K.; Bailey, D.; Dessypris, E.N.; Ryan, J.J.; Chen, J.; Wickrema, A.; Barber, D.L.; Dent, P.; Sawyer, S.T. Tumor necrosis factor-alpha expressed constitutively in erythroid cells or induced by erythropoietin has negative and stimulatory roles in normal erythropoiesis and erythroleukemia. Blood 2003, 101, 524–531.
Grigorakaki, C.; Morceau, F.; Chateauvieux, S.; Dicato, M.; Diederich, M. Tumor necrosis factor alpha-mediated inhibition of erythropoiesis involves GATA-1/GATA-2 balance impairment and PU.1 over-expression. Biochem. Pharmacol. 2011, 82, 156–166.
Gibellini, D.; Bassini, A.; Re, M.C.; Ponti, C.; Miscia, S.; Gonelli, A.; La Placa, M.; Zauli, G. Stroma-derived factor 1alpha induces a selective inhibition of human erythroid development via the functional upregulation of Fas/CD95 ligand. Br. J. Haematol. 2000, 111, 432–440.
Boehm, D.; Mazurier, C.; Giarratana, M.C.; Darghouth, D.; Faussat, A.M.; Harmand, L.; Douay, L. Caspase-3 Is Involved in the Signalling in Erythroid Differentiation by Targeting Late Progenitors. PLoS ONE 2013, 8, e62303.
Carlile, G.W.; Smith, D.H.; Wiedmann, M. Caspase-3 has a nonapoptotic function in erythroid maturation. Blood 2004, 103, 4310–4316
Berg, C.P.; Engels, I.H.; Rothbart, A.; Lauber, K.; Renz, A.; Schlosser, S.F.; Schulze-Osthoff, K.; Wesselborg, S. Human mature red blood cells express caspase-3 and caspase-8, but are devoid of mitochondrial regulators of apoptosis. Cell Death Differ. 2001, 8, 1197–1206.
Sagan, D.; Jermnim, N.; Tangvarasittichai, O. CD95 is not functional in human erythrocytes. Int. J. Lab. Hematol. 2010, 32, 244–247.
Toporkiewicz, M.; Grzybek, M.; Meissner, J.; Michalczyk, I.; Dubielecka, P.M.; Korycka, J.; Seweryn, E.; Sikorski, A.F. Release of an ~55kDa fragment containing the actin-binding domain of β-spectrin by caspase-8 during FND-induced apoptosis depends on the presence of protein 4.1. Arch. Biochem. Biophys. 2013, 535, 205–213.
Mandal, D.; Baudin-Creuza, V.; Bhattacharyya, A.; Pathak, S.; Delaunay, J.; Kundu, M.; Basu, J. Caspase 3-mediated Proteolysis of the N-terminal Cytoplasmic Domain of the Human Erythroid Anion Exchanger 1 (Band 3). J. Biol. Chem. 2003, 278, 52551–52558.
Machnicka, B.; Grochowalska, R.; Bogusławska, D.M.; Sikorski, A.F. The role of spectrin in cell adhesion and cell–cell contact. Exp. Biol. Med. 2019, 1303–1312.
Miki, Y.; Tazawa, T.; Hirano, K.; Matsushima, H.; Kumamoto, S.; Hamasaki, N.; Yamaguchi, T.; Beppu, M. Clearance of oxidized erythrocytes by macrophages: Involvement of caspases in the generation of clearance signal at band 3 glycoprotein. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2007, 363, 57–62.
Mandal, D.; Mazumder, A.; Das, P.; Kundu, M.; Basu, J. Fas-, caspase 8-, and caspase 3-dependent signaling regulates the activity of the aminophospholipid translocase and phosphatidylserine externalization in human erythrocytes. J. Biol. Chem. 2005, 280, 39460–39467.
Mandal, S.; Mukherjee, S.; Chowdhury, K.D.; Sarkar, A.; Basu, K.; Paul, S.; Karmakar, D.; Chatterjee, M.; Biswas, T.; Sadhukhan, G.C.; et al. S-allyl cysteine in combination with clotrimazole downregulates Fas induced apoptotic events in erythrocytes of mice exposed to lead. Biochim. Biophys. Acta-Gen. Subj. 2012, 1820, 9–23.
Biswas, D.; Banerjee, M.; Sen, G.; Das, J.K.; Banerjee, A.; Sau, T.J.; Pandit, S.; Giri, A.K.; Biswas, T. Mechanism of erythrocyte death in human population exposed to arsenic through drinking water. Toxicol. Appl. Pharmacol. 2008, 230, 57–66.
